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Glutami̱n <‑s, ‑e> [gluta​ˈmiːn] N nt CHEM

Glutamin

glutamina f

Jednojezični primeri (nisu ih verifikovali PONS urednici)

nemački

Asparagin, Glutamin und Lysin sind proteinogene Diaminosäuren, das heißt, sie sind neben 17 weiteren Aminosäuren die molekularen Bausteine der Proteine.

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Charakteristisch für die Reaktion auf ein Trauma oder eine Infektion ist die Reduktion freien Glutamins in der Muskulatur um etwa 50 %.

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Daher nahm man an, dass frühzeitig aufgetretene Moleküle (z. B. Glycin, Glutamin, Prolin) chemisch sehr anziehend wirken und später aufgetretene (z. B. Tyrosin, Tryptophan, Phenylalanin) chemisch abweisend wirken.

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Das mutierte Huntingtin besitzt also mehr als die übliche Anzahl an aneinandergereihten Glutamin-Resten.

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Hingegen sind Ölsäure, Glutamin und Putrescin als Signalmoleküle erkannt worden, ohne dass der Wirkmechanismus geklärt ist.

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Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L -Glutamin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L -Glutamin.

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Somit erscheint eine Glutamin-Substitution in der Intensivmedizin obsolet, und in einem Kommentar wird sogar von einer „Glutamintoxizität“ gesprochen.

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Das liegt daran, dass viele Arten von Tumorzellen wesentlich mehr Glutamin aufnehmen und verstoffwechseln als normale Körperzellen.

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Das N-terminale Glutamin ist durch die Glutamincyclase () zum Pyroglutamat zyklisiert.

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Entsprechend entstand die Hypothese, dass eine Glutamin-Supplementierung bei schwerkranken Patienten zu einem besseren Ergebnis führen würde.

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