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mioglobina BIOL, CHEM

Myoglobin nt

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Wenn Ebbe herrscht, wird das Myoglobin im Gewebe der Radula akkumuliert, sodass neben der Sauerstoffbindung durch das Hämoglobin noch zusätzlicher Sauerstoff aufgenommen werden kann.

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Durch Hitze wird das Myoglobin zum so genannten Metmyoglobin denaturiert, wodurch gebratenes oder gekochtes Fleisch einen eher gräulichen bis graubraunen Farbton annimmt.

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Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm, beim Seehund sind es 52, beim Pottwal sogar 56 Gramm.

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Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin.

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Hämoglobin und Myoglobin sind Beispiele für Hämoproteine, die notwendig sind für die Speicherung und den Transport von Sauerstoff in Säugetieren.

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Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene Cytoglobin, welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt.

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Normalerweise würde man erwarten, dass die Sauerstoffbeladung mit steigendem Sauerstoffpartialdruck wie beim Myoglobin zunächst stark und dann immer langsamer zunimmt (hyperbolischer Verlauf).

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Ausgenutzt wird die peroxidative Wirkung von Hämoglobin und Myoglobin, unter deren Einfluss die Oxidation eines chromogenen Stoffes zu einem grün-blauen Farbstoff katalysiert wird.

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Schwerwiegende Komplikationen können durch sekundäre Nierenschäden infolge von freigesetztem Myoglobin aus dem Muskelgewebe eintreten.

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Dieser Bedarf wird durch Myoglobin gedeckt, welches eine hohe Affinität zu Sauerstoff hat.

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