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Diese Brücken sind wichtig für die Ausbildung der Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen, z. B. im Keratin.
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Sie haben eine hohe Affinität zum Keratin des Haares, die Bindung der Farbstoffe erfolgt physikalisch.
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Die Larven fressen Keratin und Chitin, insbesondere tote Insekten, Tierhaare und Federn, weshalb sie vor allem bei Entomologen als Schädlinge in Insektensammlungen gefürchtet sind.
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Die Unterseite der Federkiele ist aufgesplissen und zeigt starke Keratin-Auflagerungen.
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Zugrunde liegt eine Störung der Synthese schwefelhaltiger Keratine.
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Ihre Faserstruktur verstärkt die Festigkeit der Keratine: Die einzelnen Aminosäureketten bilden eine rechtsgängige α-Helix.
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Seit 1947 ist die Kalt-Dauerwelle bzw. Kaltwelle üblich, bei der das Keratin des Haares nur chemisch erweicht und neu geformt wird.
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Vertreter der Ordnung verfügen häufig über die Eigenschaft, Keratin abzubauen.
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Fossil überliefert ist lediglich die knöcherne Hornbasis, die beim lebenden Tier mit Keratin überzogen war.
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Ein Beispiel für ein β-Keratin ist das Fibroin oder Seidenprotein der Spinnennetze und der Seide.
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