prolina u rečniku italijanskog jezika Oksford‒Paravia

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italijanski
La prolina consente di avere un gruppo carbossilico per l’interazione ionica con gli aminoacidi basici, come l’arginina, presenti nel sito attivo dell’enzima.
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Gli altri 11 amminoacidi proteinogenici sono: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, tirosina, prolina e serina.
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Un esempio ben noto è il caso della catena beta dell'emoglobina umana, che nella sua normale sequenza porta un tratto formato da: valina-istidina-leucina-treonina-prolina-acido glutammico-lisina.
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Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.
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La prolina entra in un ciclo catalitico reagendo con l'aldeide per formare una enammina.
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Acido glutammico, alanina e prolina sono gli amminoacidi presenti più abbondanti.
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L’idrossilazione della prolina da parte della prolina-idrossilasi (o l’aggiunta di altri sostituenti elettron-attrattori) aumenta significativamente la stabilità conformazionale del collagene.
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I mammiferi posseggono invece gli enzimi necessari alla sintesi di alanina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato (o acido glutammico), glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina.
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